PPGMQ-MG - Doutorado em Química (Teses)

Permanent URI for this collectionhttps://repositorio.ufvjm.edu.br/collections/26842f81-1a3b-4628-9e8f-a1e1763208da

Browse

Filters

2018 - 201912020 - 20211

Settings

Start date: 2017Subject: search.filters.subject.Peptídeo antimicrobiano

Search Results

Now showing 1 - 2 of 2
  • Thumbnail Image
    Item
    Investigações estruturais e biofísicas da interação peptídeo-membrana: um estudo dos casos hilaseptina P4 e ecPiscidina 2s
    (UFVJM, 2021) Nunes, Lúcio Otávio; Verly, Rodrigo Moreira; Munhoz, Victor Hugo de Oliveira; Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri (UFVJM); Verly, Rodrigo Moreira; Lião, Luciano Morais; Silva, Adolfo Henrique de Moraes; Carneiro, Guilherme; Mesquita, João Paulo de
    Os estudos do modo de interação de peptídeos antibacterianos com membranas biológicas são importantes para compreensão do mecanismo de ação dessas moléculas. Neste trabalho, foram selecionados dois potenciais peptídeos antimicrobianos para estudos da relação estrutura e atividade. Inicialmente os peptídeos hilaseptina P4 (HSP-4) e ecpiscidina 2s (ecPis-2s), originalmente isolados do anuro da espécie Hypsiboas punctatus e do peixe Epinephelus coioides, foram sintetizados pelo método de síntese em fase sólida para estudos estruturais e de interação com meios miméticos de membrana. Para isto, foram realizados estudos conformacionais por Dicroísmo Circular e estruturais por Ressonância Magnética Nuclear, além de estudos biofísicos da interação peptídeo-membrana por diferentes técnicas e ensaios complementares de atividade biológica para ambos os peptídeos. Na presença de meios miméticos de membrana o peptídeo HSP-4 apresenta conformação helicoidal, com uma inversão da anfipaticidade a partir do resíduo A17, representando uma característica importante para a agregação desse peptídeo na membrana. Além disso, observou-se que o resíduo His19 apresenta um papel fundamental de modular o processo de interação peptídeo-peptídeo e peptídeo-membrana. Os dados biofísicos para esta molécula demonstraram a maior interação do peptídeo com membranas predominantemente negativas de POPC:POPG (3:1) e os dados biológicos mostraram menor atividade hemolítica comparada à atividade antimicrobiana da HSP-4. A estrutura a ecPis-2s mostrou também característica anfipática, porém com a região N-terminal, incluindo a sequência FFF, desenovelada e inserida parcialmente na interface da membrana. Os dados de ITC mostraram a afinidade do peptídeo ecPis-2s com membranas de POPC:POPG (3:1) e os dados de extravasamento de fluoróforo revelaram a sua capacidade lítica no mesmo ambiente. Os dados de morte celular sugerem que este peptídeo atue como um formador de poros na membrana bacteriana.
  • Thumbnail Image
    Item
    Síntese de nanoestruturas de alumina contendo o peptídeo antimicrobiano BP100 para aplicações biotecnológicas
    (UFVJM, 2018) Torres, Lívia Mara Fontes Costa; Verly, Rodrigo Moreira; Bemquerer, Marcelo Porto; Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri (UFVJM); Verly, Rodrigo Moreira; Frizzo, Clarissa Piccinin; Munhoz, Victor Hugo de Oliveira; Carneiro, Guilherme; Lage, Guilherme Luiz da Costa
    Nanopartículas de alumina contendo peptídeos antimicrobianos podem ser uma estratégia promissora para modelar dispositivos nanoestruturados para uso em implantes e próteses, com interesse de substituição óssea, uma vez que a contaminação por patógenos pode ser reduzida. Neste trabalho, é apresentada a síntese de nanobioestruturas de alumina em morfologia fibrosa, bem como a sua funcionalização com o peptídeo BP100 através de três diferentes estratégias de síntese: (i) via formação de uma ligação amídica entre o grupo amino de nanopartículas funcionalizadas e a cadeia lateral do resíduo de ácido glutâmico do peptídeo; (ii) através de ligação de dissulfeto entre nanopartículas funcionalizadas com o grupo tiol e cadeia lateral de resíduos de cisteína do peptídeo e (iii) por meio da reação de cicloadição 1,3-dipolar entre as nanopartículas funcionalizadas com o grupo azido e a cadeia lateral de propargilglicina do resíduo de aminoácido do peptídeo. Das três rotas de síntese desenvolvidas neste trabalho, verificou-se que o maior grau de substituição foi alcançado nas nanopartículas formadas a partir da reação de cicloadição catalisada por cobre (I). O trabalho apresenta ainda ampla caracterização estrutural e fisco-química das nanopartículas funcionalizadas empregando-se técnicas como difração de raios-x, microscopia eletrônica de transmissão, espectroscopia na região do infravermelho por transformada de Fourier, ressonância magnética nuclear e outras técnicas físico-químicas. Os dados de atividade antimicrobiana das nanobioestruturas obtidas mostram que as nanopartículas de alumina são ativas apenas após a funcionalização com o peptídeo BP100. Além disso, os estudos conformacionais por dicroísmo circular e de interação por ressonância plasmônica de superfície revelaram que as cadeias peptídicas mesmo ligadas covalentemente às nanopartículas de alumina conseguem estabelecer uma interação peptídeo-membrana, a partir da qual perturbam a estrutura da membrana microbiana exercendo assim seus mecanismos de ação.